一：酶的作用机理
酶催化反应的某些独特性质为许多酶促反应所共有，可概括如下。 （1）酶反应可分为两类，一类反应仅仅涉及到电子的转移，另一类反应涉及到电子和质子两者或者其他基团的转移，大部分反应属于第二类。 （2）酶的催化作用是由氨基酸侧链上的功能基团和辅酶为媒介的。 （3）酶催化反应的最适pH范围通常是狭小的。 （4）与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些。这是因为在大多数情况下，只有活性部位围着底物。此外，一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。 （5）酶除了具有进行催化反应所必需的活性基团外，还有别的特性，使酶促反应的进行更有利，并使更复杂的多底物反应按一定途径进行，这些已超过了较简单的催化剂的范畴。酶的复杂的折叠结构使这些作用成为可能。
二：酶作用高效的催化机理包括哪些方面
1.趋近效应（approximation）和定向效应（oientation） 酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。
2.张力作用（distortionorstrain）
底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。
3.酸碱催化作用（acid-basecatalysis）
酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。
4.共价催化作用（covalentcatalysis）
某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。
三：怎么理解酶的作用机理?
这就比较简单了. 酶的主要作用是催化. 从化学角度讲，要进行化学反应，反应物分子先要从外界吸收一定的能量，使其自身活化，使自己成为活化分子，才能进行互相之间的反应。吸收的这部分能量叫做活化能。这个吸收活化能的过程是每个化学反应都不可缺少的。然而，有的反应物分子比较活跃，吸收一点点活化能就能达到反应状态，而有的需要吸收大量的活化能才能反应，相比而言，这样需要吸收大量能量才能反应的分子比较稳定，或者说，他们进行化学反应要更困难、更费力些。而，酶的作用就是可以降低这些分子所需的活化能，让它们同样吸收一丁点能量就能反应，这就等于使反应变得容易了，速率加快了。 而酶正是一种生物催化剂，它同样可以使化学反应变得容易起来。
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作用机理主要是氟与酶中的金属离子形成复合物,使酶的作用受到干扰甚至失去活性
酶催化反应机理的研究是当代生物化学的一个重要课题。它探讨酶作用高效率的原因以及酶反应的重要中间步骤。
酶原的激活(proenzyme activation)着重研究酶在激活——由无活性的酶原转变成有活性的酶时构象发生的变化。
一、与酶的高效率有关的因素
据现在所知，重要的因素有以下几个方面：
1．底物与酶的“靠近”(proximity)及“定向”(orientation)
由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之增高。提高酶反应速度的最主要方法是使底物分子进入酶的活性中心区域，亦即大大提高活性中心区域的底物有效浓度。曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在其酶活性中心的浓度竟达100mol/L，比溶液中的浓度高十万倍！因此，可以想象在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。
“靠近“效应对提高反应速度的作用可以用一个著名的有机化学实验来说明，如表4-12，双羧酸的单苯基酯，在分子内催化的过程中，自由的羧基作为催化剂起作用，而连有R的酯键则作为底物，受—COO-的催化，破裂成环而形成酸酐，催化基团—COO-愈靠近底物酯键则反应速度愈快，在最靠近的情况下速度可增加53000倍。
但是仅仅“靠近”还不够，还需要使反应的基团在反应中彼此相互严格地“定向”，见图4-19。只有既“靠近”又“定向”，反应物分子才被作用，迅速形成过渡态。
当底物未与酶结合时，活性中心的催化基团还未能与底物十分靠近，但由于酶活性中心的结构有一种可适应性，即当专一性底物与活性中心结合时，酶蛋白会发生一定的构象变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确地排列并定位，以便能与底物楔合，使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶，这也就是前面提到的诱导楔合。这样活性中心局部的底物浓度才能大大提高。酶构象发生的这种改变是反应速度增大的一种很重要的原因。反应后，释放出产物，酶的构象再逆转，回到它的初始状态。对溶菌酶及羧肽酶进行的X-衍射分析的实验结果证实了以上的看法。Jenck等人指出“靠近“及“定向”可能使反应速度增长108倍，这与许多酶催化效率的计算是很相近的。
2．酶使底物分子中的敏感键发生“变形”(域张力)(distortion或strain)，从而促使底物中的敏感键更易于破裂。
前面曾经提到，当酶遇到它的专一性底物时，发生构象变化以利于催化。事实上，不仅酶构象受底物作用而变化，底物分子常常也受酶作用而变化。酶中的某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，更易于发生反应。有时甚至使底物分子发生变形，见图4-20A，这样就使酶-底物复合物易于形成。而且往往是酶构象发生改变的同时，底物分子也发生形变，见图 4-20 B，从而形成一个互相楔合的酶-底物复合物。羧肽酶A的X-衍射分析结果就为这种“电子张力”理论提供了证据。
3．共价催化(covalent catalysis)
还有一些酶以另一种方式来提高催化反应的速度，即共价催化。这种方式是底物与酶形成一个反应活性很高的共价中间物，这个中间物很易变成过渡态，因此反应的活化能大大降低，底物可以越过较低的“能阈”而形成产物。
共价催化可以提高反应速度的原因需要从有机模式反应的某些原理谈起，共价催化的最一般形式是催化剂的亲核基团(nu......余下全文>>
五：酶的作用机制
降低反应活化能，加速反应速度或者催化反应发生
六：酶的概念功能来源本质特点作用原理
概念:酶是活细胞产生的具有高效催化效能的蛋白质。
功能:实质是催化生物体内化学反应。
来源:活细胞
本质:蛋白质
特点:高效性，专一性，多样性，时效性，酶促反应的温和性
作用原理:改变蛋白质构象。
七：酶作用原理的最终目的是什么 20分
作用机理主要是氟与酶中的金属离子形成复合物,使酶的作用受到干扰甚至失去活性
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