一：如何分析蛋白质序列的活性位点和预测功能域
去这里吧，专业分析。www.compbio.dundee.ac.uk/~www-jpred/ 步骤： 1.1 进入JPred www.compbio.dundee.ac.uk/~www-jpred/ 1.2 点击Prediction(Submit a protein sequence for secondary structure prediction) 1.3 选择Email结果提交方式(建议)或留空为网页结果显示 1.4 输入蛋白质序列(原始序列) 1.5 选择File format的三个参数 1.6 点击Run提交 1.7 在邮箱中找到结果地址，并在弹出的结果显示界面选择第3项(Your results in HTML can be found here. )、第4项(A simple display of your query sequence and the prediction can be found here.)进行简单结果浏览、第5项(Postscript output can be found here.) 进行图形化输出
二：蛋白质序列分析路线图和工具都是什么？
1、蛋白质序列分析路线图是指为了对蛋白质的成分和形成原因进行分析，而沿着蛋白质的形成部位和形成过程进行跟踪的线路。
2、蛋白质序列分析工具如下：
(1) 跨膜区预测。
方法：输入待分析的蛋白序列即可。
(2) 信号肽预测。
方法：输入待分析的蛋白序列，如为原核基因选择原核训练集，否则选择真核训练集。
(3) 亚细胞定位预测。
推荐使用PSORT软件对PDCD5蛋白的细胞内定位进行预测。PSORT将动物蛋白质定位于10个细胞器：(1)细胞浆，(2)细胞骨架，(3)内质网，(4)胞外，(5)高尔基体，(6)溶酶体，(7)线粒体，(8)胞核，(9)过氧化物酶体(peroxisome)和(10)细胞膜。
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
三：简述核酸和蛋白质的序列分析分别可以用来做什么
在获得一个基因序列后，需要对其进行生物信息学分析，从中尽量发掘信息，从而指导进一步的实验研究。通过染色体定位分析、内含子／外显子分析、ORF分析、表达谱分析等，能够阐明基因的基本信息。通过启动子预测、CpG岛分析和转录因子分析等，识别调控区的顺式作用元件，可以为基因的调控研究提供基础。通过蛋白质基本性质分析，疏水性分析，跨膜区预测，信号肽预测，亚细胞定位预测，抗原性位点预测，可以对基因编码蛋白的性质作出初步判断和预测。尤其通过疏水性分析和跨膜区预测可以预测基因是否为膜蛋白，这对确定实验研究方向有重要的参考意义。此外，通过相似性搜索、功能位点分析、结构分析、查询基因表达谱聚簇数据库、基因敲除数据库、基因组上下游邻居等，尽量挖掘网络数据库中的信息，可以对基因功能作出推论。上述技术路线可为其它类似分子的生物信息学分析提供借鉴
四：怎么通过基因序列分析预测蛋白序列
去NCBI网站，点ORF finder，把你想查的DNA序列输进去，它会帮你分析这段序列中可能含有的读码框并给出相应的蛋白序列。
五：如何根据蛋白质序列分析酶的活性中心
目前常用方法有：化学修饰法、反应动力学法、X－射线衍射法等.1.化学修饰法：此方法是研究最早,应用最广泛的方法.原则上讲,酶分子侧链上的各种基团,如羧基、羟基、巯基和咪唑基等均可由特定的化学试剂进行共价修饰.当它被某一化学试剂修饰后,若酶活性显著下降或丧失,则可初步推断该基团为酶的必需基团.2.动力学分析法：酶蛋白是含有许多解离基团的两性电解质,pH改变必然影响到解离基团的解离状态,处于活性中心基团的解离状态的改变必然影响到酶的活性.因此,通过研究酶活性与pH关系,可以推测到与催化直接相关的某些基团的pK值,进而推测这些基团的作用.另外,改变反应温度求出Vmax和Km与pH关系,从而求出有关基因解离的DH,DH的求得有助于补充pK值对活性中心的判断.在有机溶剂存在条件下,测定酶pK值与介电常数的关系,也有助于对活性部位的判断.3.X－射线衍射分析法：化学修饰法和动力学分析只能推断酶活性部位氨基酸残基的数目,活性中心空间结构的信息,则需用X－射线衍射法.采用X射线衍射法在研究酶活性中心空间构象时,通常是将酶与底物类似物或专一性抑制剂形成复合物,而后作X－射线衍射分析,从而得到有关酶活性中心构象、酶与底物的接触状况以及催化机理的信息.4.蛋白质工程：蛋白质工程是近年来发展的研究酶必需基团和活性中心的最先进的方法.蛋白质工程实质是按照人们的设想,通过改变基因来改变蛋白质的结构,制造新的蛋白质.利用基因定点突变技术将酶相应的互补DNA（cDNA）基因定点突变,突变的cDNA表达出被一个或几个氨基酸置换的酶蛋白,再测定其活性就可以知道被置换的氨基酸是否为酶活性所必需.此方法可改变酶蛋白中任一氨基酸而不影响其他同类残基和不引起底物和活性中心结合的立体障碍,以及可人工地造成一个或几个氨基酸的缺失或插入,了解肽链的缩短或延长对酶活性的影响和定点改变酶蛋白的糖基化位点或磷酸化位点,从而了解糖基化或磷酸化对酶结构和功能的影响
六：如何使用psipred蛋白质序列分析工作台
蛋白质结构研究方法进展
X-射线晶体学技术
核磁共振衍射技术
电子显微技术
质谱法
荧光共振能量转移技术（FRET）
同源建模预测蛋白质结构
酵母双杂交，三杂交
CO-IP
双向电泳
目前已经有许多蛋白质结构预测服务通过因特网对公众开放。由于结构预测技术本身的局限性，每种预测服务都各有得失。
三级结构预测（同源建模）：
? 瑞士生物信息研究所 SWISS-MODEL
? 丹麦技术大学生物序列分析中心 CPHmodels
? 比利时拿摩大学 ESyPred3D
? 英国癌症研究中心 3DJigsaw
二级结构预测（折叠识别）：
? 美国哥伦比亚大学 PredictProtein
? 英国瓦卫克大学 PSIpred
? 印度昌迪加尔的微生物技术研究所 APSSP
? 欧洲生物信息研究所（EBI）Jpred
? 美国加利福尼亚大学 SSpro
α－螺旋倾向性预测（从无到有）：
? 欧洲分子生物学实验室(EMBL) AGADIR
参考文献：
[1] Masatsune Kainosho1, Takuya Torizawa1, Yuki Iwashita1, Tsutomu Terauchi1, Akira Mei Ono1 and Peter
Güntert2 Optimal isotope labelling for NMR protein structure determinations Nature 440, 52-57 (2 March 2006) |
doi:10.1038/nature04525
[2] Liu D, Lepore BW, Petsko GA, Thomas PW, Stone EM, Fast W, Ringe D. Three-dimensional structure of the quorum-quenching N-acyl homoserine lactone hydrolase from Bacillus thuringiensis.Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 Aug 16; 102(33):11882-7
[3]刘买利 张许叶朝辉 提高生物大分子NMR分辨率和灵敏度的有效方法：TROSY和CRINEPT 波谱学杂志2004.9 371-381
[4]李慧林,施丹,任罡,等. 生物大分子的电子显微学[M ]. 见:叶恒强,王元明编. 电子显微学进展. 北京:科学, 2003.
[5]王大能,陈勇,隋森芳. 电子显微学在结构生物学研究中的新进展. 电子显微学报, 2003, 10.
[6]Robinson A New Avenue for Mass Spectrometry 2006 February Vol .3 No 2 Nature publishing
[7]Schleifenbaum, A.; Stier, G.; Gasch, A.; et al. J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 11786.
[8]tockholm, D.; Bartoli, M.; Sillon, G.; et al. J. Mol. Biol., 2005, 346, 215....余下全文>>
七：核酸和蛋白质序列分析的内容和方法有哪些
核酸和蛋白质序列分析的内容和方法有哪些
蛋白质结构分析方法：X射线晶体衍射分析和核磁共振
x 射线衍射法的分辨率可达到原子的水平，使它可以测定亚基的空间结构、各亚基间的相对拓扑布局，还可清楚的描述配体存在与否对蛋白质的影响。多维核磁共振波谱技术已成为确定蛋白质和核酸等生物分子溶液三维结构的唯一有效手段。NM R技术最大的优点不在于它的分辨率，而在于它能对溶液中和非晶态的蛋白质进行测量。
蛋白质的序列结构测定:
1.到目前为止，最经典的蛋白质的氨基酸序列分析方法是，sarI等人基于Edman降解原理研制的液相蛋白质序列仪，及后来发展的固相和气相的蛋白质序列分析仪。
2.质谱：早期的质谱电离的方式主要是电子轰击电离(EI)，它要求样品的挥发性好，一般与
气相色谱联用。但使用G C／M S分析，肽的长度受到限制，只能分析小的肽段。近年来，
在离子化的技术及仪器方面取得了突破性进展，使得质谱所能测定的分子量的范围大大超
出了10k u。因此，软离子化技术、基质辅助的激光解吸／离子化(MALDI)和电喷雾离子化(E SI)显得尤为有前途。通过串联质谱技术(MS／MS)和源后衰减基质辅助的激光解吸／离子化(PSD—MAIDI—MS)，人们就可以从质谱分析中获得肽及蛋白质的结构信息。
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