一：研究蛋白质的相互作用有什么意义
蛋白质的互作及互作研究具有十分重要的生物学意义。细胞接受外源或是内源的信号，通过其特有的信号途径，调节其基因的表达，以保持其生物学特性。在这个过程中，蛋白质占有很重要的地位，它可以调控, 介导细胞的许多生物学活性。虽然有一些蛋白质可以以单体的形式发挥作用，但是大部分的蛋白质都是和伴侣分子一起作用或是与其他蛋白质形成复合物来发挥作用的。因此，为了更好地理解细胞的生物学活性，必须很好地理解蛋白质单体和复合物的功能，这就会涉及到蛋白质相互作用的研究。
二：蛋白质之间相互作用的研究方法有哪些
1 免疫共沉淀 免疫共沉淀(Co-Immunoprecipitation)是以抗体和抗原之间的专一性作用为 基础的用于研究蛋白质相互作用的经典方法
三：常用的分析蛋白相互作用的方法有哪些，并简述其原理及应用
常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等 离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中，表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。 亲和色谱：生物大分子有一个特性，某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中Ni可以与His标签的蛋白结合，这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。 电泳：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，SDS能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中， 与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的SDS，使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。 疏水色谱：疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用，在高浓度盐作用下，蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放，裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异，在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。随着盐离子浓度的降低，疏水作用降低，蛋白质的水化层又形成，蛋白质被解吸附。
四：蛋白质的相互作用有哪几种？
1. 疏水相互作用
2. 盐键
3. 范德华力
4. 氢键
5. 离子键
6. 二硫键
就这些吧！应该是多肽间相互作用！
五：在水溶液中蛋白质分子间相互作用的方式有哪些？哪种作用有利于其稳定
蛋白质分子的相互作用：
一、生物大分子的相互作用：
生物大分子发挥生理功能所需的三个条件：
分子结构、分子运动和变化以及分子间的相互作用。
1、非共价键的左右：离子键、氢键、范德华力和疏水键。信息的传递以及利用极大地以来弱的非共价键。它们不仅决定着生物的大分子的三维结构，还决定着这些结构如何与其他结构相互作用。
2、作用力特点：分子的结合与解离
二、蛋白质-蛋白质相互作用
蛋白质之间相互作用的结构模式：通过蛋白质的模体或基元或者结构域而发生作用。
三、DNA-蛋白质相互作用：
两者之间相互作用的化学键
1、氢键：具有识别功能蛋白质的螺旋结构常与DNA的大沟相互作用。
2、疏水键：暴露于大沟侧源的T-CH3集团是疏水性的，可与疏水氨基酸残基侧链相互作用。
3、离子键
蛋白质也属于生物大分子，存在氢键、范德华力和疏水键
由于这几种作用力的存在，使得蛋白质更加稳定。
六：如何分析蛋白质之间的相互作用
确定蛋白质之间相互作用最好还是通过酵母双杂交，然后构建不同的缺失突变体，工作量很大。
目前软件预测很不准确，尤其是三级结构以上。准确率有10%就不错了。同源建模是根据已知的蛋白质序列来做的，对重组蛋白几乎没用。还有threading，总的来说还停留在很原始的阶段。但理论上是有前景的。
扫一扫手机访问
